Simulation: Enzyme – Schlüssel-Schloss-Modell

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Wie Enzyme arbeiten

Enzyme sind Biokatalysatoren. Sie beschleunigen eine Reaktion, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Der Vorgang lässt sich so zusammenfassen:

E + S  ⇌  ES  ⇌  E + P

Das Substrat lagert sich an das aktive Zentrum des Enzyms an; dabei entsteht der Enzym-Substrat-Komplex. Anschließend wird das Substrat umgesetzt, die Produkte lösen sich – und das Enzym liegt unverändert wieder vor und kann sofort das nächste Substrat binden.

Warum passt nur ein bestimmtes Substrat?

Das aktive Zentrum hat eine bestimmte Gestalt. Nur Teilchen, die dazu passen, werden gebunden – man spricht vom Schlüssel-Schloss-Prinzip. Genauer trifft es die Vorstellung der induzierten Passform: Das aktive Zentrum ist nicht starr, sondern formt sich beim Binden noch passend um das Substrat. Die entstehenden Produkte passen nicht mehr in das aktive Zentrum und lösen sich deshalb ab.

Was das Enzym bewirkt – und was nicht

Das Enzym senkt die Aktivierungsenergie; deshalb läuft die Reaktion schneller ab. An der Lage eines Gleichgewichts ändert es nichts, und es kann keine Reaktion ermöglichen, die von sich aus nicht abliefe.

Sättigung

Erhöht man die Substratmenge, steigt die Umsatzgeschwindigkeit – aber nur so lange, bis alle aktiven Zentren dauerhaft besetzt sind. Danach steigt die Geschwindigkeit nicht weiter: Die Höchstgeschwindigkeit ist erreicht und hängt allein von der Enzymmenge ab.

Temperatur

Mit steigender Temperatur bewegen sich die Teilchen schneller, sie treffen häufiger und heftiger aufeinander – die Umsetzung wird schneller. Oberhalb einer bestimmten Temperatur verliert das Enzym jedoch seine räumliche Gestalt: Es denaturiert. Das aktive Zentrum passt dann nicht mehr, und dieser Vorgang ist in aller Regel nicht umkehrbar. Kühlt man wieder ab, bleiben die denaturierten Enzyme unwirksam. Die meisten Enzyme des menschlichen Körpers arbeiten bei etwa 37 °C am besten.

Hemmung

Ein kompetitiver Hemmstoff ähnelt dem Substrat und besetzt das aktive Zentrum, wird aber nicht umgesetzt. Substrat und Hemmstoff konkurrieren also um denselben Platz. Erhöht man die Substratmenge stark, verdrängt das Substrat den Hemmstoff: Die Hemmung lässt sich aufheben.

Ein nicht-kompetitiver Hemmstoff (auch allosterischer Hemmstoff genannt) bindet dagegen an einer anderen Stelle des Enzyms und verformt dadurch das aktive Zentrum. Das Substrat passt nun nicht mehr hinein – und weil beide nicht um denselben Platz konkurrieren, hilft hier auch ein Substratüberschuss nicht.

Enzymaktivität und Substratkonzentration

Trägt man die Enzymaktivität gegen die Substratkonzentration auf, ergibt sich für alle drei Fälle derselbe grundsätzliche Verlauf: Zunächst steigt die Aktivität steil an, dann immer schwächer, bis eine Höchstgeschwindigkeit erreicht ist – alle aktiven Zentren sind dann dauerhaft besetzt.

ohne Hemmstoff kompetitiv gehemmt nicht-kompetitiv gehemmt

Die beiden Hemmungsarten unterscheiden sich darin, wie sie diese Kurve verändern:

Beim kompetitiven Hemmstoff konkurrieren Substrat und Hemmstoff um dasselbe aktive Zentrum. Bei genügend hoher Substratkonzentration setzt sich das Substrat durch – die Kurve erreicht deshalb dieselbe Höchstgeschwindigkeit wie ohne Hemmstoff, nur später. Sie ist nach rechts verschoben.

Beim nicht-kompetitiven Hemmstoff ist ein Enzym unbrauchbar, solange der Hemmstoff gebunden ist – und daran ändert die Substratmenge nichts. Es stehen also weniger Enzyme zur Verfügung, und die Kurve erreicht eine niedrigere Höchstgeschwindigkeit.